Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa
Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa | ||||||
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Estructuras disponibles | ||||||
PDB | Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
Identificadores | ||||||
Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||||
Número EC | 1.2.4.2 | |||||
Número CAS | 9031-02-1 | |||||
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Ortólogos | ||||||
Especies |
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PubMed (Búsqueda) |
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[editar datos en Wikidata] |
A-cetoglutarato deshidrogenasa | ||||||
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Estructuras disponibles | ||||||
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
Identificadores | ||||||
Símbolos | OGDH (HGNC: 8124) E1k | |||||
Identificadores externos | ||||||
Número EC | 1.2.4.2 | |||||
Locus | Cr. 7 p13-p11.2 | |||||
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Ortólogos | ||||||
Especies |
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Entrez |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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La enzima Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa u oxoglutarato deshidrogenasa (succinil transferidora), EC 1.2.4.2 Archivado el 28 de agosto de 2008 en Wayback Machine., cataliza la siguiente reacción utilizando como cofactor la tiamina difosfato.
Esta enzima está presente en la matriz mitocondrial y forma parte del complejo multienzimático 2-oxoglutarato deshidrogenasa en la que múltiples copias de la alfa-cetoglutarato deshidrogenasa (E1) están unidas a un núcleo de moléculas de la dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa (E2) que a su vez también se une a varias moléculas de la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3). La alfa-cetoglutarato deshidrogenasa no actúa sobre lipoamidas o lipoil-lisinas libres. El complejo 2-oxoglutarato deshidrogenasa cataliza la conversión global del 2-oxoglutarato a succinil-CoA y dióxido de carbono (quinta reacción del ciclo de Krebs).
Enlaces externos
- NiceZyme Archivado el 28 de agosto de 2008 en Wayback Machine. (en inglés).
Véase también
- Datos: Q309518