Fumarato reductasa
Fumarato reductasa | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||
Identificadores | ||||
Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||
Número EC | 1.3.99.1 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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Fumarato reductasa | ||
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![]() Estructura de la flavoproteína quinol-fumarato reductasa subunidad A.[1] | ||
Identificadores | ||
Símbolo | Fum_red_TM | |
Pfam | PF01127 | |
InterPro | IPR004224 | |
SCOP | 1qla | |
Familia OPM | 3 | |
Proteína OPM | 2bs3 | |
Estructuras PDB disponibles: 1qla F:1-243 2bs3 F:1-243 1qlb C:1-243 2bs4 F:1-243 | ||
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Fumarato reductasa | ||
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![]() quinol-fumarato reductasa con moléculas de menaquinol | ||
Identificadores | ||
Símbolo | Fumarato_red_C | |
Pfam | PF02300 | |
InterPro | IPR003510 | |
SCOP | 1fum | |
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Fumarato reductasa | ||
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![]() Quinol-fumarato reductasa con el inhibidor de quinol 2-[1-(4-cloro-fenil)-etil]-4,6-dinitro-fenol | ||
Identificadores | ||
Símbolo | Fumarate_red_D | |
Pfam | PF02313 | |
InterPro | IPR003418 | |
SCOP | 1fum | |
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La fumarato reductasa (EC 1.3.99.1) es una enzima que convierte fumarato a succinato y es importante en el metabolismo microbiano para la respiración anaeróbica.[2]
- succinato + aceptor <=> fumarato + aceptor reducido
En otras palabras, la fumarato reductasa acopla la reducción de fumarato a succinato con la oxidación de la quinona a quinol, en una reacción opuesta a la catalizada por el complejo II de la cadena respiratoria (succinato deshidrogenasa).[3]
El complejo de la fumarato reductasa incluye tres subunidades. la subunidad A contiene el sitio de reducción de fumarato y un flavín adenín dinucleótido covalentemente unido al grupo prostético. La subunidad B contiene tres centros hierro-azufre. La subunidad C oxida menaquinol y consiste en cinco segmentos helicoidales transmembrana y une dos moléculas de hemo b.[3]
Referencias
- ↑ Lancaster CR, Sauer US, Gross R, et al. (diciembre de 2005). «Experimental support for the "E pathway hypothesis" of coupled transmembrane e- and H+ transfer in dihemic quinol:fumarate reductase». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102 (52): 18860-5. PMC 1323215. PMID 16380425. doi:10.1073/pnas.0509711102.
- ↑ Iverson TM, Luna-Chavez C, Cecchini G, Rees DC (1999). «Structure of the Escherichia coli fumarate reductase respiratory complex». Science 284 (5422): 1961-6. PMID 10373108. doi:10.1126/science.284.5422.1961.
- ↑ a b Michel H, Lancaster CR, Kroger A, Auer M (1999). «Structure of fumarate reductase from Wolinella succinogenes at 2.2 A resolution». Nature 402 (6760): 377-385. PMID 10586875. doi:10.1038/45133.
Enlaces externos
- Sitio de unión a FAD en fumarato reductasa / succinato deshidrogenasa (enlace roto disponible en Internet Archive; véase el historial, la primera versión y la última). en PROSITE
- Fumarato reductasa en MeSH
- Número EC 1.3.99.1
Datos: Q5508536