Hormona neurohipofisaria

Hormonas neurohipofisarias, Dominio N-terminal

análisis de la estructura cristalina de la deaminooxitocina. flexibilidad conformacional y unión al receptor
Identificadores
Símbolo Hormone_4
Pfam PF00220
InterPro IPR022423
PROSITE PDOC00237
SCOP 1xy1
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Las hormonas neurohipofisarias forman una familia de hormonas peptídicas estructural y funcionalmente relacionadas. Sus representantes en humanos son la oxitocina y la vasopresina. Reciben el nombre de la ubicación de su liberación en la sangre, la neurohipófisis (otro nombre para la hipófisis posterior).

Historia

En 1930 Scharrer fue el primero en informar sobre un sistema neurosecretor hipotálamo-pituitario que mostraba una actividad secretora similar a la observada en las células de las glándulas endócrinas. Este sistema de neuronas hipotalámicas conduce impulsos eléctricos, de forma similar a las neuronas cerebrales generales, pero producen neuropéptidos que se liberan a la circulación.[1]​

Síntesis

La mayor parte de las hormonas oxitocina y vasopresina circulantes, se sintetizan en las células neurosecretoras magnocelulares del núcleo supraóptico y el núcleo paraventricular del hipotálamo. Luego son transportados en gránulos neurosecretores a lo largo de los axones dentro del tracto hipotálamo-neurohipofisario por flujo axoplásmico a las terminales de los axones que forman la pars nervosa de la hipófisis posterior. Allí, se almacenan en Cuerpos de Herring y pueden liberarse a la circulación sobre la base de señales hormonales y sinápticas con la ayuda de pituicitos.[2]​[3]​[4]​

La oxitocina media la contracción del músculo liso del útero y la glándula mamaria, mientras que la vasopresina tiene acción antidiurética en el riñón y media la vasoconstricción de los vasos periféricos.[5]​ Debido a la similitud de las dos hormonas, existe una reacción cruzada: la oxitocina tiene una ligera función antidiurética y los niveles altos de AVP pueden causar contracciones uterinas.[6]​[7]​ Al igual que la mayoría de los péptidos activos, ambas hormonas se sintetizan como precursores de proteínas más grandes que se convierten enzimáticamente a sus formas maduras.

Los miembros de esta familia se encuentran en aves, peces, reptiles y anfibios (mesotocina, isotocina, valitocina, glumitocina, aspargtocina, vasotocina, seritocina, asvatocina, fasvatocina), en gusanos (annetocina, nematocina), pulpos (cefalotocina, octopresina), insectos (locupresina, inotocina) y en moluscos (conopresinas G y S).[8]​ Los animales que carecen de una hormona de esta familia incluyen moscas de la fruta y al menos algunos mosquitos, gusanos de seda y abejas.[9]​

Hormonas neurohipofisarias, Dominio C-terminal

estructura en solución de la forma monomérica de una neurofisina bovina mutante sin ligando, estructura promedio minimizada
Identificadores
Símbolo Hormone_5
Pfam PF00184
InterPro IPR000981
PROSITE PDOC00237
SCOP 1xy2
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Referencias

  1. ↑ Seiji Miyata (2017). «Advances in Understanding of Structural Reorganization in the Hypothalamic Neurosecretory System». Front Endocrinol (Lausanne) 8 (275). doi:10.3389/fendo.2017.00275. Consultado el 25 de diciembre de 2022. 
  2. ↑ Burbach, J. Peter H.; Luckman, Simon M.; Murphy, David; Gainer, Harold (1 de julio de 2001). «Gene Regulation in the Magnocellular Hypothalamo-Neurohypophysial System». Physiological Reviews 81 (3): 1197-1267. ISSN 0031-9333. doi:10.1152/physrev.2001.81.3.1197. 
  3. ↑ Jones, C. W.; Pickering, B. T. (1972-12). «Intra-axonal transport and turnover of neurohypophysial hormones in the rat». The Journal of Physiology 227 (2): 553-564. ISSN 0022-3751. PMC 1331210. PMID 4678722. doi:10.1113/jphysiol.1972.sp010047. 
  4. ↑ Hatton, G. I. (1988-09). «Pituicytes, glia and control of terminal secretion». The Journal of Experimental Biology 139: 67-79. ISSN 0022-0949. PMID 3062122. doi:10.1242/jeb.139.1.67. 
  5. ↑ Acher, Roger; Chauvet, Jacqueline (1 de septiembre de 1988). «Structure, processing and evolution of the neurohypophysial hormone-neurophysin precursors». Biochimie (en inglés) 70 (9): 1197-1207. ISSN 0300-9084. doi:10.1016/0300-9084(88)90185-X. 
  6. ↑ Li, Chunling; Wang, Weidong; Summer, Sandra N.; Westfall, Timothy D.; Brooks, David P.; Falk, Sandor; Schrier, Robert W. (2008-02). «Molecular mechanisms of antidiuretic effect of oxytocin». Journal of the American Society of Nephrology: JASN 19 (2): 225-232. ISSN 1533-3450. PMC 2396735. PMID 18057218. doi:10.1681/ASN.2007010029. 
  7. ↑ Joo, Kwon Wook; Jeon, Un Sil; Kim, Gheun-Ho; Park, Jungwhan; Oh, Yoon Kyu; Kim, Yon Su; Ahn, Curie; Kim, Suhnggwon et al. (2004-10). «Antidiuretic action of oxytocin is associated with increased urinary excretion of aquaporin-2». Nephrology, Dialysis, Transplantation: Official Publication of the European Dialysis and Transplant Association - European Renal Association 19 (10): 2480-2486. ISSN 0931-0509. PMID 15280526. doi:10.1093/ndt/gfh413.  Se sugiere usar |número-autores= (ayuda)
  8. ↑ Chauvet, J.; Michel, G.; Ouedraogo, Y.; Chou, J.; Chait, B. T.; Acher, R. (1995-05). «A new neurohypophysial peptide, seritocin ([Ser5,Ile8]-oxytocin), identified in a dryness-resistant African toad, Bufo regularis». International Journal of Peptide and Protein Research 45 (5): 482-487. ISSN 0367-8377. PMID 7591488. doi:10.1111/j.1399-3011.1995.tb01064.x. 
  9. ↑ Kawada, Tsuyoshi (1 de enero de 2016). Takei, Yoshio, ed. Subchapter 40D - Inotocin (en inglés). Academic Press. p. 350. ISBN 978-0-12-801028-0. doi:10.1016/b978-0-12-801028-0.00203-8. 
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