LALBA |
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Structures disponibles |
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PDB | Recherche d'orthologue: PDBe RCSB |
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Identifiants PDB |
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4L41, 1A4V, 1B9O, 1CB3, 1HML, 3B0I, 3B0O |
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Identifiants |
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Aliases | LALBA |
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IDs externes | OMIM: 149750 MGI: 96742 HomoloGene: 1720 GeneCards: LALBA |
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Position du gène (Homme) |
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| Chr. | Chromosome 12 humain[1] |
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| Locus | 12q13.11 | Début | 48,567,684 bp[1] |
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Fin | 48,570,066 bp[1] |
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Position du gène (Souris) |
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| Chr. | Chromosome 15 (souris)[2] |
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| Locus | 15|15 F1 | Début | 98,378,281 bp[2] |
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Fin | 98,380,602 bp[2] |
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Expression génétique |
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Bgee | Humain | Souris (orthologue) |
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Fortement exprimé dans | - testicule
- epithelium of lactiferous gland
- canal galactophore
- left testis
- right testis
- embryon
- trompes de Fallope
- éminence ganglionnaire
- subdivision of respiratory system
- appareil urinaire
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| Fortement exprimé dans | - lactiferous gland
- embryon
- poil
- glossopharyngeal ganglion
- Ganglion géniculé
- squelette axial
- muscle de la cuisse
- Vésicule vitelline
- membre supérieur libre
- système nerveux périphérique
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| Plus de données d'expression de référence |
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BioGPS | | Plus de données d'expression de référence |
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Gene Ontology |
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Fonction moléculaire | - calcium liaison ionique
- liaison ion métal
- lactose synthase activity
- lysozyme activity
| Composant cellulaire | - région extracellulaire
- Golgi lumen
- Golgi membrane
- milieu extracellulaire
| Processus biologique | - apoptose
- transduction de signal
- defense response to bacterium
- cell-cell signaling
- lactose biosynthetic process
- cell wall macromolecule catabolic process
- defense response to Gram-negative bacterium
- defense response to Gram-positive bacterium
| Sources:Amigo / QuickGO |
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Orthologues |
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Espèces | Homme | Souris |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (mRNA) | | |
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RefSeq (protéine) | | |
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Localisation (UCSC) | Chr 12: 48.57 – 48.57 Mb | Chr 15: 98.38 – 98.38 Mb |
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Publication PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Voir/Editer Humain | Voir/Editer Souris |
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L'α-lactalbumine est une protéine du lactosérum, présente à raison de 1,2 g/L dans le lait de vache. C'est une holoprotéine comportant 123 acides aminés, pour une masse de 14,2 kDa[5]. Ses 8 résidus cystéine engendrent la formation de 4 ponts disulfures. Elle possède une forte affinité pour le calcium.
Le fragment 50-53 de l'α-lactalbulmine (Tyr-gly-leu-phe) est appelé α-lactorphine, c'est un peptide opioïde et inhibiteur de l'enzyme de conversion (hypotenseur)[6]. Son effet opioïde est toutefois très faible : il serait 300 fois plus faible que celui de la β-casomorphine 1-5[5].
Séquence
EQLTKCEVFR ELKDLKGYGG VSLPEWVCTT FHTSGYDTEA IVENNGSTDY GLFQINNKIW CKNDQDPHSS NICNISCDKF
1 10 20 30 40 50 60 70 80
LNNDLTNNIM CVKKILDKVG INYWLAHKAL CSEKLNQWLC EKL
81 90 100 110 120 123
Le variant B, le plus abondant, est représenté. Le variant A n'en diffère que d'un acide aminé, l'arginine en 10e position étant remplacée par la glutamine.
Références
- ↑ a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000167531 - Ensembl, May 2017
- ↑ a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000022991 - Ensembl, May 2017
- ↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ a et b Pierre Jouan, Lactoprotéines et lactopeptides : propriétés biologiques, Quae, INRA, 2002
- ↑ Effects ol milk-derived bioactives: an overview, par N. P. Shah, in British journal of Nutrition (vol. 84, supplément 1, novembre 2000)
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