Peptidylprolyl isomérase
Peptidylprolyl isomérase
N° EC | EC 5.2.1.8 |
---|---|
N° CAS | 95076-93-0 |
IUBMB | Entrée IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
modifier
Les peptidyl prolyl isomérases (ou prolyl isomérases ou PPIase) sont une famille de protéines de type immunophilines.
Peptidyl prolyl isomérase
Domaine PPIase d'une protéine PIN1 (en) humaine (PDB 1NMW)
Pfam | PF00639 |
---|---|
InterPro | IPR000297 |
PROSITE | PDOC00840 |
Rôles
Elles permettent la transformation des protides de la forme trans à la forme cis[1].
Elles sont impliquées dans diverses maladies cardiaques[2].
Membres
Elles sont ubiquitaires dans le monde vivant, chaque organisme synthétisant plusieurs protéines de ce type[1].
Elles sont réparties en trois sous-familles[2] :
- les cyclophilines, dont la cyclophiline A, B, C, D, J et 40.
- les « FK-506-binding proteins », dont le FKBP12, le FKBP12.6, le FKBP6
- et les parvulines dont le Pin1.
Chez l'être humain, il existe une quinzaine de protéines de ce type, tous comportant un domaine fixant la rapamycine.
Notes et références
- ↑ a et b Galat A, Peptidylprolyl cis/trans isomerases (immunophilins): biological diversity-targets-functions, Curr Top Med Chem, 2003;3:1315–1347
- ↑ a et b Perrucci GL, Gowran A, Zanobini M et al. Peptidyl-prolyl isomerases: a full cast of critical actors in cardiovascular diseases, Cardiovasc Res, 2015;106:353-364
- Portail de la biologie cellulaire et moléculaire
- Portail de la médecine