Leucilna aminopeptidaza

Leucilna aminopeptidaza
Identifikatori
EC broj3.4.11.1
CAS broj9001-61-0
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Leucilna aminopeptidaza (EC 3.4.11.1, leucinska aminopeptidaza, leucilna peptidaza, peptidaza S, citozolna aminopeptidaza, katepsin III, L-leucinska aminopeptidaza, leucinaminopeptidaza, leucinamidna aminopeptidaza, FTBL protein, proteinska FTBL, aminopeptidaza II, aminopeptidaza III) je enzim.[1][2][3] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Oslobađanje N-terminalnih aminokiselina, Xaa-Yaa-, gde je Xaa preferentno Leu, mada može da bude druga aminokiselina uključujući Pro. Ne može da bude Arg ili Lys. Yaa može da bude Pro. Amidi aminokiselina i metil estri se takođe lako hidrolizuju. Brzine hidrolize arilamida su veoma male

Ovaj cinkov enzim je izolovan iz bubega svinja i sočiva goveda.

Reference

  1. ^ Himmelhoch, S.R. (1970). „Leucine aminopeptidase from swine kidney”. Methods Enzymol. 19: 508—513. 
  2. ^ Delange, R.J. & Smith, E.L. (1971). „Leucine aminopeptidase and other N-terminal exopeptidases”. Ур.: Boyer, P.D. The Enzymes. 3 (3rd изд.). New York: Academic Press. стр. 81—118. 
  3. ^ van Loon-Klaasen, L.A.H., Cuypers, H.T., van Westreenen, H., de Jong, W.W. and Bloemendal, H. (1980). „The primary structure of bovine lens leucine aminopeptidase. Complete amino acid sequence of the N-terminal cyanogen bromide fragment and site limited tryptic digestion”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 95: 334—341. PMID 7417261. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Литература

  • Delange, R.J. & Smith, E.L. (1971). „Leucine aminopeptidase and other N-terminal exopeptidases”. Ур.: Boyer, P.D. The Enzymes. 3 (3rd изд.). New York: Academic Press. стр. 81—118. 

Spoljašnje veze

  • Leucyl+aminopeptidase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
Hidrolaze: Proteaze (EC 3.4)
3.4.11-19: Egzopeptidaza
3.4.11
Aminopeptidaza (Alanin, Arginil, Aspartil, Cistinil, Leucil, Glutamil, Metionil (1, 2), O)
3.4.13
Dipeptidaza (1, 2, 3)
3.4.14
Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II)
3.4.15
3.4.16
Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza
3.4.17
Metalokarboksipeptidaze: Karboksipeptidaza (A, A2, B, C, E, Glutamat II)
Drugi/negrupisni
Metaloeksopeptidaza
3.4.21-24: Endopeptidaza3.4.99: Nepoznato
Stafilokinaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija