3-гідрокси-3-метилглютарил-КоА редуктаза

HMGCR

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1DQ8, 1DQ9, 1DQA, 1HW8, 1HW9, 1HWI, 1HWJ, 1HWK, 1HWL, 2Q1L, 2Q6B, 2Q6C, 2R4F, 3BGL, 3CCT, 3CCW, 3CCZ, 3CD0, 3CD5, 3CD7, 3CDA, 3CDB

Ідентифікатори

Символи

HMGCR, HMG-CoA reductase, Entrez 3156, LDLCQ3, 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase, Hydroxymethylglutaryl-CoA reductase

Зовнішні ІД

OMIM: 142910 MGI: 96159 HomoloGene: 30994 GeneCards: HMGCR

Реагує на сполуку

аторвастатин, Церивастатин, флувастатин, ловастатин, mevastatin, Правастатин, розувастатин, симвастатин^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0050229 oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor • protein homodimerization activity • hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH) activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • NADP binding • NADPH binding • oxidoreductase activity • protein phosphatase 2A binding
Клітинна компонента	• integral component of membrane • endoplasmic reticulum membrane • мембрана • внутрішньоклітинна мембранна органела • peroxisomal membrane • ендоплазматичний ретикулум
Біологічний процес	• visual learning • steroid metabolic process • sterol biosynthetic process • negative regulation of striated muscle cell apoptotic process • coenzyme A metabolic process • response to nutrient • positive regulation of skeletal muscle tissue development • lipid metabolism • positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process • negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus • GO:0010260 старіння людини • negative regulation of apoptotic process • cholesterol metabolic process • protein tetramerization • isoprenoid biosynthetic process • negative regulation of MAP kinase activity • positive regulation of cell population proliferation • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade • negative regulation of wound healing • ubiquinone metabolic process • myoblast differentiation • response to ethanol • positive regulation of stress-activated MAPK cascade • positive regulation of smooth muscle cell proliferation • steroid biosynthetic process • regulation of lipid metabolic process • regulation of cholesterol biosynthetic process • cholesterol biosynthetic process • GO:1903363 negative regulation of protein catabolic process • negative regulation of protein secretion • negative regulation of amyloid-beta clearance
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


3156


15357

Ensembl


ENSG00000113161


ENSMUSG00000021670

UniProt


P04035


Q01237

RefSeq (мРНК)


NM_000859 NM_001130996 NM_001364187


NM_008255 NM_001360165 NM_001360166

RefSeq (білок)


NP_000850 NP_001124468 NP_001351116 NP_000850.1


NP_032281 NP_001347094 NP_001347095

Локус (UCSC)

Хр. 5: 75.34 – 75.36 Mb

Хр. 13: 96.79 – 96.81 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

3-гідрокси-3-метилглютарил-КоА редуктаза (англ. 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase) — білок, який кодується геном HMGCR, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 888 амінокислот, а молекулярна маса — 97 476^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLSRLFRMHG	LFVASHPWEV	IVGTVTLTIC	MMSMNMFTGN	NKICGWNYEC
PKFEEDVLSS	DIIILTITRC	IAILYIYFQF	QNLRQLGSKY	ILGIAGLFTI
FSSFVFSTVV	IHFLDKELTG	LNEALPFFLL	LIDLSRASTL	AKFALSSNSQ
DEVRENIARG	MAILGPTFTL	DALVECLVIG	VGTMSGVRQL	EIMCCFGCMS
VLANYFVFMT	FFPACVSLVL	ELSRESREGR	PIWQLSHFAR	VLEEEENKPN
PVTQRVKMIM	SLGLVLVHAH	SRWIADPSPQ	NSTADTSKVS	LGLDENVSKR
IEPSVSLWQF	YLSKMISMDI	EQVITLSLAL	LLAVKYIFFE	QTETESTLSL
KNPITSPVVT	QKKVPDNCCR	REPMLVRNNQ	KCDSVEEETG	INRERKVEVI
KPLVAETDTP	NRATFVVGNS	SLLDTSSVLV	TQEPEIELPR	EPRPNEECLQ
ILGNAEKGAK	FLSDAEIIQL	VNAKHIPAYK	LETLMETHER	GVSIRRQLLS
KKLSEPSSLQ	YLPYRDYNYS	LVMGACCENV	IGYMPIPVGV	AGPLCLDEKE
FQVPMATTEG	CLVASTNRGC	RAIGLGGGAS	SRVLADGMTR	GPVVRLPRAC
DSAEVKAWLE	TSEGFAVIKE	AFDSTSRFAR	LQKLHTSIAG	RNLYIRFQSR
SGDAMGMNMI	SKGTEKALSK	LHEYFPEMQI	LAVSGNYCTD	KKPAAINWIE
GRGKSVVCEA	VIPAKVVREV	LKTTTEAMIE	VNINKNLVGS	AMAGSIGGYN
AHAANIVTAI	YIACGQDAAQ	NVGSSNCITL	MEASGPTNED	LYISCTMPSI
EIGTVGGGTN	LLPQQACLQM	LGVQGACKDN	PGENARQLAR	IVCGTVMAGE
LSLMAALAAG	HLVKSHMIHN	RSKINLQDLQ	GACTKKTA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм ліпідів, метаболізм холестеролу, метаболізм стероїдів, метаболізм стеролів, біосинтез ліпідів, біосинтез холестеролу, біосинтез стероїдів, біосинтез стеролів, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з НАДФ. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Sever N., Yang T., Brown M.S., Goldstein J.L., DeBose-Boyd R.A. (2003). Accelerated degradation of HMG CoA reductase mediated by binding of insig-1 to its sterol-sensing domain. Mol. Cell. 11: 25—33. PMID 12535518 DOI:10.1016/S1097-2765(02)00822-5
Leichner G.S., Avner R., Harats D., Roitelman J. (2009). Dislocation of HMG-CoA reductase and Insig-1, two polytopic endoplasmic reticulum proteins, en route to proteasomal degradation. Mol. Biol. Cell. 20: 3330—3341. PMID 19458199 DOI:10.1091/mbc.E08-09-0953
Leichner G.S., Avner R., Harats D., Roitelman J. (2011). Metabolically regulated endoplasmic reticulum-associated degradation of 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase: evidence for requirement of a geranylgeranylated protein. J. Biol. Chem. 286: 32150—32161. PMID 21778231 DOI:10.1074/jbc.M111.278036
Stormo C., Kringen M.K., Grimholt R.M., Berg J.P., Piehler A.P. (2012). A novel 3-hydroxy-3-methylglutaryl-coenzyme A reductase (HMGCR) splice variant with an alternative exon 1 potentially encoding an extended N-terminus. BMC Mol. Biol. 13: 29—29. PMID 22989091 DOI:10.1186/1471-2199-13-29
Istvan E.S., Palnitkar M., Buchanan S.K., Deisenhofer J. (2000). Crystal structure of the catalytic portion of human HMG-CoA reductase: insights into regulation of activity and catalysis. EMBO J. 19: 819—830. PMID 10698924 DOI:10.1093/emboj/19.5.819

Примітки

↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з HMGCR переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5006 (англ.) . Архів оригіналу за 28 травня 2017. Процитовано 31 серпня 2017.
↑ UniProt, P04035 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 31 серпня 2017.