CCT3

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1GML, 1GN1

Ідентифікатори

Символи

CCT3, CCT-gamma, CCTG, PIG48, TCP-1-gamma, TRIC5, chaperonin containing TCP1 subunit 3

Зовнішні ІД

OMIM: 600114 MGI: 104708 HomoloGene: 4373 GeneCards: CCT3

Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding • protein folding chaperone activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ATP binding • unfolded protein binding • RNA binding
Клітинна компонента	• cell body • myelin sheath • клітинна мембрана • zona pellucida receptor complex • chaperonin-containing T-complex • мікротрубочка • цитоскелет • екзосома • цитоплазма • гіалоплазма
Біологічний процес	• positive regulation of protein localization to Cajal body • pore complex assembly • protein stabilization • positive regulation of telomere maintenance via telomerase • toxin transport • згортання білків • positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body • binding of sperm to zona pellucida • 'de novo' protein folding • chaperone-mediated protein folding
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


7203


12462

Ensembl


ENSG00000163468


ENSMUSG00000001416

UniProt


P49368 Q5SZW8


P80318

RefSeq (мРНК)


NM_001008800 NM_001008883 NM_005998


NM_009836

RefSeq (білок)


NP_001008800 NP_005989


NP_033966

Локус (UCSC)

Хр. 1: 156.31 – 156.37 Mb

Хр. 3: 88.2 – 88.23 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

CCT3 (англ. Chaperonin containing TCP1 subunit 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 545 амінокислот, а молекулярна маса — 60 534^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MMGHRPVLVL	SQNTKRESGR	KVQSGNINAA	KTIADIIRTC	LGPKSMMKML
LDPMGGIVMT	NDGNAILREI	QVQHPAAKSM	IEISRTQDEE	VGDGTTSVII
LAGEMLSVAE	HFLEQQMHPT	VVISAYRKAL	DDMISTLKKI	SIPVDISDSD
MMLNIINSSI	TTKAISRWSS	LACNIALDAV	KMVQFEENGR	KEIDIKKYAR
VEKIPGGIIE	DSCVLRGVMI	NKDVTHPRMR	RYIKNPRIVL	LDSSLEYKKG
ESQTDIEITR	EEDFTRILQM	EEEYIQQLCE	DIIQLKPDVV	ITEKGISDLA
QHYLMRANIT	AIRRVRKTDN	NRIARACGAR	IVSRPEELRE	DDVGTGAGLL
EIKKIGDEYF	TFITDCKDPK	ACTILLRGAS	KEILSEVERN	LQDAMQVCRN
VLLDPQLVPG	GGASEMAVAH	ALTEKSKAMT	GVEQWPYRAV	AQALEVIPRT
LIQNCGASTI	RLLTSLRAKH	TQENCETWGV	NGETGTLVDM	KELGIWEPLA
VKLQTYKTAV	ETAVLLLRID	DIVSGHKKKG	DDQSRQGGAP	DAGQE

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до шаперонів. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Walkley N.A., Demaine A.G., Malik A.N. (1996). Cloning, structure and mRNA expression of human Cctg, which encodes the chaperonin subunit CCT gamma. Biochem. J. 313: 381—389. PMID 8573069 DOI:10.1042/bj3130381
Sevigny G., Joly E., Bibor-Hardy V., Lemieux N. (1994). Assignment of the human homologue of the mTRiC-P5 gene (TRIC5) to band 1q23 by fluorescence in situ hybridization. Genomics. 22: 634—636. PMID 8001976 DOI:10.1006/geno.1994.1438
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1616 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P49368 (англ.) . Архів оригіналу за 29 листопада 2016. Процитовано 6 лютого 2017.