CYP17A1 |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/c/cd/3ruk.png) |
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 3RUK, 3SWZ, 4NKV, 4NKW, 4NKX, 4NKY, 4NKZ | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | CYP17A1, CPT7, CYP17, P450C17, S17AH, cytochrome P450 family 17 subfamily A member 1 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 609300 MGI: 88586 HomoloGene: 73875 GeneCards: CYP17A1 |
---|
шифр КФ | 1.14.14.32 1.14.14.19, 1.14.14.32 |
---|
|
Реагує на сполуку |
---|
abiraterone, seviteronel[1] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • iron ion binding • oxygen binding • зв'язування з іоном металу • steroid 17-alpha-monooxygenase activity • monooxygenase activity • heme binding • GO:0050602 oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen • lyase activity • oxidoreductase activity • 17-alpha-hydroxyprogesterone aldolase activity |
---|
Клітинна компонента | • endoplasmic reticulum membrane • мембрана • аксон • neuronal cell body • ендоплазматичний ретикулум |
---|
Біологічний процес | • progesterone metabolic process • androgen biosynthetic process • glucocorticoid biosynthetic process • sterol metabolic process • hormone biosynthetic process • steroid biosynthetic process • steroid metabolic process • sex differentiation |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/69/PBB_GE_CYP17A1_205502_at_fs.png/250px-PBB_GE_CYP17A1_205502_at_fs.png) |
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 10: 102.83 – 102.84 Mb | Хр. 19: 46.66 – 46.66 Mb |
---|
PubMed search | [2] | [3] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
CYP17A1 (англ. Cytochrome P450 family 17 subfamily A member 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 508 амінокислот, а молекулярна маса — 57 371[5].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MWELVALLLL | | TLAYLFWPKR | | RCPGAKYPKS | | LLSLPLVGSL | | PFLPRHGHMH |
NNFFKLQKKY | | GPIYSVRMGT | | KTTVIVGHHQ | | LAKEVLIKKG | | KDFSGRPQMA |
TLDIASNNRK | | GIAFADSGAH | | WQLHRRLAMA | | TFALFKDGDQ | | KLEKIICQEI |
STLCDMLATH | | NGQSIDISFP | | VFVAVTNVIS | | LICFNTSYKN | | GDPELNVIQN |
YNEGIIDNLS | | KDSLVDLVPW | | LKIFPNKTLE | | KLKSHVKIRN | | DLLNKILENY |
KEKFRSDSIT | | NMLDTLMQAK | | MNSDNGNAGP | | DQDSELLSDN | | HILTTIGDIF |
GAGVETTTSV | | VKWTLAFLLH | | NPQVKKKLYE | | EIDQNVGFSR | | TPTISDRNRL |
LLLEATIREV | | LRLRPVAPML | | IPHKANVDSS | | IGEFAVDKGT | | EVIINLWALH |
HNEKEWHQPD | | QFMPERFLNP | | AGTQLISPSV | | SYLPFGAGPR | | SCIGEILARQ |
ELFLIMAWLL | | QRFDLEVPDD | | GQLPSLEGIP | | KVVFLIDSFK | | VKIKVRQAWR |
EAQAEGST |
Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, ліаз, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом. Локалізований у мембрані.
Література
- Picado-Leonard J., Miller W.L. (1987). Cloning and sequence of the human gene for P450c17 (steroid 17 alpha-hydroxylase/17,20 lyase): similarity with the gene for P450c21. DNA. 6: 439—448. PMID 3500022 DOI:10.1089/dna.1987.6.439
- Bradshaw K.D., Waterman M.R., Couch R.T., Simpson E.R., Zuber M.X. (1987). Characterization of complementary deoxyribonucleic acid for human adrenocortical 17 alpha-hydroxylase: a probe for analysis of 17 alpha-hydroxylase deficiency. Mol. Endocrinol. 1: 348—354. PMID 3274893 DOI:10.1210/mend-1-5-348
- Brentano S.T., Picado-Leonard J., Mellon S.H., Moore C.C., Miller W.L. (1990). Tissue-specific, cyclic adenosine 3',5'-monophosphate-induced, and phorbol ester-repressed transcription from the human P450c17 promoter in mouse cells. Mol. Endocrinol. 4: 1972—1979. PMID 1964490 DOI:10.1210/mend-4-12-1972
- Kagimoto M., Winter J.S.D., Kagimoto K., Simpson E.R., Waterman M.R. (1988). Structural characterization of normal and mutant human steroid 17 alpha-hydroxylase genes: molecular basis of one example of combined 17 alpha-hydroxylase/17,20 lyase deficiency. Mol. Endocrinol. 2: 564—570. PMID 2843762 DOI:10.1210/mend-2-6-564
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Auchus R.J., Miller W.L. (1999). Molecular modeling of human P450c17 (17alpha-hydroxylase/17,20-lyase): insights into reaction mechanisms and effects of mutations. Mol. Endocrinol. 13: 1169—1182. PMID 10406467 DOI:10.1210/mend.13.7.0326
Примітки
- ↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з CYP17A1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2593 (англ.) . Архів оригіналу за 18 червня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.
- ↑ UniProt, P05093 (англ.) . Архів оригіналу за 18 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |