HDAC8

HDAC8
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

1T64, 1T67, 1T69, 1VKG, 1W22, 2V5W, 2V5X, 3EW8, 3EWF, 3EZP, 3EZT, 3F06, 3F07, 3F0R, 3MZ3, 3MZ4, 3MZ6, 3MZ7, 3RQD, 3SFF, 3SFH, 4QA0, 4QA1, 4QA2, 4QA3, 4QA4, 4QA5, 4QA6, 4QA7, 4RN0, 4RN1, 4RN2, 5DC7, 5D1D, 5D1C, 5DC8, 5D1B, 5DC5, 5DC6, 5BWZ

Ідентифікатори
Символи HDAC8, CDLS5, HD8, HDACL1, MRXS6, RPD3, WTS, CDA07, histone deacetylase 8, KDAC8
Зовнішні ІД OMIM: 300269 MGI: 1917565 HomoloGene: 41274 GeneCards: HDAC8
Пов'язані генетичні захворювання
Cornelia de Lange syndrome[1]
Реагує на сполуку
apicidin, belinostat, Масляна кислота, givinostat, panobinostat, quisinostat, resminostat, romidepsin, trichostatin A, золінза, entinostat, cudc-101, cudc-907, tacedinaline[2]
Онтологія гена
Молекулярна функція

Hsp90 protein binding
NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific)
histone deacetylase activity
зв'язування з іоном металу
Hsp70 protein binding
GO:0001948, GO:0016582 protein binding
hydrolase activity
chromatin binding
transcription factor binding
deacetylase activity

Клітинна компонента

цитоплазма
histone deacetylase complex
гіалоплазма
клітинна мембрана
нуклеоплазма
nuclear chromosome
клітинне ядро

Біологічний процес

histone H3 deacetylation
GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated
regulation of protein stability
regulation of telomere maintenance
GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II
transcription, DNA-templated
sister chromatid cohesion
regulation of cohesin loading
negative regulation of protein ubiquitination
histone deacetylation
negative regulation of gene expression
cellular response to trichostatin A
negative regulation of osteoblast differentiation
cellular response to forskolin
negative regulation of histone H3-K9 acetylation
GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization
GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II
histone H4 deacetylation

Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
55869
70315
Ensembl
ENSG00000147099
ENSMUSG00000067567
UniProt
Q9BY41
Q8VH37
RefSeq (мРНК)
NM_001166418
NM_001166419
NM_001166420
NM_001166422
NM_001166448
NM_018486
NM_027382
NM_001313742
RefSeq (білок)
NP_001159890
NP_001159891
NP_001159892
NP_001159894
NP_001159920
NP_060956
NP_001300671
NP_081658
Локус (UCSC) Хр. X: 72.33 – 72.57 Mb Хр. X: 101.33 – 101.55 Mb
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

HDAC8 (англ. Histone deacetylase 8) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 377 амінокислот, а молекулярна маса — 41 758[6].

Послідовність амінокислот
1020304050
MEEPEEPADSGQSLVPVYIYSPEYVSMCDSLAKIPKRASMVHSLIEAYAL
HKQMRIVKPKVASMEEMATFHTDAYLQHLQKVSQEGDDDHPDSIEYGLGY
DCPATEGIFDYAAAIGGATITAAQCLIDGMCKVAINWSGGWHHAKKDEAS
GFCYLNDAVLGILRLRRKFERILYVDLDLHHGDGVEDAFSFTSKVMTVSL
HKFSPGFFPGTGDVSDVGLGKGRYYSVNVPIQDGIQDEKYYQICESVLKE
VYQAFNPKAVVLQLGADTIAGDPMCSFNMTPVGIGKCLKYILQWQLATLI
LGGGGYNLANTARCWTYLTGVILGKTLSSEIPDHEFFTAYGPDYVLEITP
SCRPDRNEPHRIQQILNYIKGNLKHVV

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, гідролаз, регуляторів хроматину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

  • Bonaldo M.F., Lennon G., Soares M.B. (1996). Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery. Genome Res. 6: 791—806. PMID 8889548 DOI:10.1101/gr.6.9.791
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Durst K.L., Lutterbach B., Kummalue T., Friedman A.D., Hiebert S.W. (2003). The inv(16) fusion protein associates with corepressors via a smooth muscle myosin heavy-chain domain. Mol. Cell. Biol. 23: 607—619. PMID 12509458 DOI:10.1128/MCB.23.2.607-619.2003
  • Lee H., Rezai-Zadeh N., Seto E. (2004). Negative regulation of histone deacetylase 8 activity by cyclic AMP-dependent protein kinase A. Mol. Cell. Biol. 24: 765—773. PMID 14701748 DOI:10.1128/MCB.24.2.765-773.2004
  • Lee H., Sengupta N., Villagra A., Rezai-Zadeh N., Seto E. (2006). Histone deacetylase 8 safeguards the human ever-shorter telomeres 1B (hEST1B) protein from ubiquitin-mediated degradation. Mol. Cell. Biol. 26: 5259—5269. PMID 16809764 DOI:10.1128/MCB.01971-05
  • Dowling D.P., Gantt S.L., Gattis S.G., Fierke C.A., Christianson D.W. (2008). Structural studies of human histone deacetylase 8 and its site-specific variants complexed with substrate and inhibitors. Biochemistry. 47: 13554—13563. PMID 19053282 DOI:10.1021/bi801610c

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з HDAC8 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Сполуки, які фізично взаємодіють з Histone deacetylase 8 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  3. Human PubMed Reference:.
  4. Mouse PubMed Reference:.
  5. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:13315 (англ.) . Архів оригіналу за 17 жовтня 2015. Процитовано 13 вересня 2017.
  6. UniProt, Q9BY41 (англ.) . Архів оригіналу за 4 вересня 2017. Процитовано 13 вересня 2017.

Див. також

Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»