HNRNPUL1 |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | HNRNPUL1, E1B-AP5, E1BAP5, HNRPUL1, heterogeneous nuclear ribonucleoprotein U like 1 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 605800 MGI: 2443517 HomoloGene: 31419 GeneCards: HNRNPUL1 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • enzyme binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • RNA binding |
---|
Клітинна компонента | • клітинне ядро • нуклеоплазма |
---|
Біологічний процес | • mRNA splicing, via spliceosome • response to virus • GO:0033168, GO:0036404, GO:1902360 RNA processing • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • transcription, DNA-templated |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/66/PBB_GE_HNRPUL1_209675_s_at_fs.png/250px-PBB_GE_HNRPUL1_209675_s_at_fs.png)
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/12/PBB_GE_HNRPUL1_208713_at_fs.png/250px-PBB_GE_HNRPUL1_208713_at_fs.png) |
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | NM_001301016 NM_007040 NM_144732 NM_144733 NM_144734
| NM_001321208 NM_001321211 |
| | NM_144922 NM_178089 NM_001360789 |
|
---|
RefSeq (білок) | | NP_001287945 NP_001308137 NP_001308140 NP_008971 NP_653333 |
| | NP_659171 NP_835190 NP_001347718 |
|
---|
Локус (UCSC) | Хр. 19: 41.26 – 41.31 Mb | Хр. 7: 25.42 – 25.45 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
HNRNPUL1 (англ. Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein U like 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 856 амінокислот, а молекулярна маса — 95 739[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MDVRRLKVNE | | LREELQRRGL | | DTRGLKAELA | | ERLQAALEAE | | EPDDERELDA |
DDEPGRPGHI | | NEEVETEGGS | | ELEGTAQPPP | | PGLQPHAEPG | | GYSGPDGHYA |
MDNITRQNQF | | YDTQVIKQEN | | ESGYERRPLE | | MEQQQAYRPE | | MKTEMKQGAP |
TSFLPPEASQ | | LKPDRQQFQS | | RKRPYEENRG | | RGYFEHREDR | | RGRSPQPPAE |
EDEDDFDDTL | | VAIDTYNCDL | | HFKVARDRSS | | GYPLTIEGFA | | YLWSGARASY |
GVRRGRVCFE | | MKINEEISVK | | HLPSTEPDPH | | VVRIGWSLDS | | CSTQLGEEPF |
SYGYGGTGKK | | STNSRFENYG | | DKFAENDVIG | | CFADFECGND | | VELSFTKNGK |
WMGIAFRIQK | | EALGGQALYP | | HVLVKNCAVE | | FNFGQRAEPY | | CSVLPGFTFI |
QHLPLSERIR | | GTVGPKSKAE | | CEILMMVGLP | | AAGKTTWAIK | | HAASNPSKKY |
NILGTNAIMD | | KMRVMGLRRQ | | RNYAGRWDVL | | IQQATQCLNR | | LIQIAARKKR |
NYILDQTNVY | | GSAQRRKMRP | | FEGFQRKAIV | | ICPTDEDLKD | | RTIKRTDEEG |
KDVPDHAVLE | | MKANFTLPDV | | GDFLDEVLFI | | ELQREEADKL | | VRQYNEEGRK |
AGPPPEKRFD | | NRGGGGFRGR | | GGGGGFQRYE | | NRGPPGGNRG | | GFQNRGGGSG |
GGGNYRGGFN | | RSGGGGYSQN | | RWGNNNRDNN | | NSNNRGSYNR | | APQQQPPPQQ |
PPPPQPPPQQ | | PPPPPSYSPA | | RNPPGASTYN | | KNSNIPGSSA | | NTSTPTVSSY |
SPPQPSYSQP | | PYNQGGYSQG | | YTAPPPPPPP | | PPAYNYGSYG | | GYNPAPYTPP |
PPPTAQTYPQ | | PSYNQYQQYA | | QQWNQYYQNQ | | GQWPPYYGNY | | DYGSYSGNTQ |
GGTSTQ |
Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, рибонуклеопротеїнів, активаторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з РНК. Локалізований у ядрі.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Kzhyshkowska J.G., Rusch A., Wolf H., Dobner T. (2003). Regulation of transcription by the heterogeneous nuclear ribonucleoprotein E1B-AP5 is mediated by complex formation with the novel bromodomain-containing protein BRD7. Biochem. J. 371: 385—393. PMID 12489984 DOI:10.1042/BJ20021281
- Kzhyshkowska J., Kremmer E., Hofmann M., Wolf H., Dobner T. (2004). Protein arginine methylation during lytic adenovirus infection. Biochem. J. 383: 259—265. PMID 15242333 DOI:10.1042/BJ20040210
- Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
- Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
- Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:17011 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
- ↑ UniProt, Q9BUJ2 (англ.) . Архів оригіналу за 31 липня 2016. Процитовано 12 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |