HSF1 |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 2LDU, 5D5U, 5D5V | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | HSF1, HSTF1, heat shock transcription factor 1 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 140580 MGI: 96238 HomoloGene: 74556 GeneCards: HSF1 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • GO:0001131, GO:0001151, GO:0001130, GO:0001204 DNA-binding transcription factor activity • chromatin binding • GO:0001078, GO:0001214, GO:0001206 DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding • sequence-specific single stranded DNA binding • DNA binding • protein kinase binding • heat shock protein binding • chromatin DNA binding • identical protein binding • sequence-specific DNA binding • protein self-association • protein heterodimerization activity • Hsp90 protein binding • translation elongation factor binding • promoter-specific chromatin binding • GO:0000980 RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding • GO:0001200, GO:0001133, GO:0001201 DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific • STAT family protein binding |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • Пронуклеус • GO:0035327 Еухроматин • GO:0035328 Гетерохроматин • клітинне ядро • центросома • гіалоплазма • PML body • nuclear stress granule • mitotic spindle pole • Рибонуклеопротеїни • центромера • кінетохор • spindle pole • нуклеоплазма • хромосома • центр організації мікротрубочок • цитоскелет • perinuclear region of cytoplasm • GO:0009327 protein-containing complex |
---|
Біологічний процес | • defense response • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • embryonic placenta development • mRNA transcription • in utero embryonic development • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II • response to heat • female meiotic nuclear division • transcription, DNA-templated • embryonic process involved in female pregnancy • protein phosphorylation • response to lipopolysaccharide • Сперматогенез • positive regulation of multicellular organism growth • negative regulation of tumor necrosis factor production • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II • negative regulation of cell population proliferation • response to organonitrogen compound • cellular response to lipopolysaccharide • negative regulation of gene expression • cellular response to amino acid stimulus • cellular response to hydrogen peroxide • positive regulation of microtubule binding • response to peptide • cellular response to nitroglycerin • negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process • response to estradiol • GO:1904579 cellular response to organic cyclic compound • GO:1901313 positive regulation of gene expression • positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process • cellular response to potassium ion • response to amino acid • negative regulation of inclusion body assembly • positive regulation of apoptotic DNA fragmentation • cellular response to L-glutamine • response to psychosocial stress • GO:1904578 response to organic cyclic compound • negative regulation of neuron death • response to nutrient • cellular response to angiotensin • response to testosterone • response to hypobaric hypoxia • response to activity • cellular response to radiation • cellular response to estradiol stimulus • positive regulation of inclusion body assembly • MAPK cascade • positive regulation of cell population proliferation • cellular response to heat • Unfolded Protein Response • regulation of protein heterodimerization activity • positive regulation of mitotic cell cycle • protein homooligomerization • positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to heat stress • protein homotrimerization • cellular response to cadmium ion • cellular response to copper ion • cellular response to gamma radiation • cellular response to diamide • regulation of cellular response to heat • positive regulation of mRNA polyadenylation • cellular response to sodium arsenite • negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining • GO:0100026 Репарація ДНК • mRNA processing • cellular response to DNA damage stimulus • mRNA transport • positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein • positive regulation of cold-induced thermogenesis |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | ENSG00000185122 ENSG00000284774 |
| |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | | NP_001318081 NP_001318082 NP_001318083 NP_001318143 NP_032322 |
|
---|
Локус (UCSC) | Хр. 8: 144.29 – 144.31 Mb | н/д |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
HSF1 (англ. Heat shock transcription factor 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 529 амінокислот, а молекулярна маса — 57 260[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MDLPVGPGAA | | GPSNVPAFLT | | KLWTLVSDPD | | TDALICWSPS | | GNSFHVFDQG |
QFAKEVLPKY | | FKHNNMASFV | | RQLNMYGFRK | | VVHIEQGGLV | | KPERDDTEFQ |
HPCFLRGQEQ | | LLENIKRKVT | | SVSTLKSEDI | | KIRQDSVTKL | | LTDVQLMKGK |
QECMDSKLLA | | MKHENEALWR | | EVASLRQKHA | | QQQKVVNKLI | | QFLISLVQSN |
RILGVKRKIP | | LMLNDSGSAH | | SMPKYSRQFS | | LEHVHGSGPY | | SAPSPAYSSS |
SLYAPDAVAS | | SGPIISDITE | | LAPASPMASP | | GGSIDERPLS | | SSPLVRVKEE |
PPSPPQSPRV | | EEASPGRPSS | | VDTLLSPTAL | | IDSILRESEP | | APASVTALTD |
ARGHTDTEGR | | PPSPPPTSTP | | EKCLSVACLD | | KNELSDHLDA | | MDSNLDNLQT |
MLSSHGFSVD | | TSALLDLFSP | | SVTVPDMSLP | | DLDSSLASIQ | | ELLSPQEPPR |
PPEAENSSPD | | SGKQLVHYTA | | QPLFLLDPGS | | VDTGSNDLPV | | LFELGEGSYF |
SEGDGFAEDP | | TISLLTGSEP | | PKAKDPTVS |
Кодований геном білок за функціями належить до активаторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як процесинг мРНК, відповідь на стрес, транскрипція, регуляція транскрипції, транспорт, пошкодження ДНК, репарація ДНК, транспорт мРНК, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, хромосомах, центромерах, кінетохорі.
Література
- Rabindran S.K., Giorgi G., Clos J., Wu C. (1991). Molecular cloning and expression of a human heat shock factor, HSF1. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 6906—6910. PMID 1871105 DOI:10.1073/pnas.88.16.6906
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Schuetz T.J., Gallo G.J., Sheldon L., Tempst P., Kingston R.E. (1991). Isolation of a cDNA for HSF2: evidence for two heat shock factor genes in humans. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 6911—6915. PMID 1871106 DOI:10.1073/pnas.88.16.6911
- Abravaya K., Phillips B., Morimoto R.I. (1991). Heat shock-induced interactions of heat shock transcription factor and the human hsp70 promoter examined by in vivo footprinting. Mol. Cell. Biol. 11: 586—592. PMID 1986252 DOI:10.1128/MCB.11.1.586
- Baler R., Dahl G., Voellmy R. (1993). Activation of human heat shock genes is accompanied by oligomerization, modification, and rapid translocation of heat shock transcription factor HSF1. Mol. Cell. Biol. 13: 2486—2496. PMID 8455624 DOI:10.1128/MCB.13.4.2486
- Rabindran S.K., Wisniewski J., Li L., Li G.C., Wu C. (1994). Interaction between heat shock factor and hsp70 is insufficient to suppress induction of DNA-binding activity in vivo. Mol. Cell. Biol. 14: 6552—6560. PMID 7935376 DOI:10.1128/MCB.14.10.6552
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5224 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.
- ↑ UniProt, Q00613 (англ.) . Архів оригіналу за 29 серпня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
|
---|
(1) Основні домени |
---|
(1.1) Лейцинова застібка (bZIP) | |
---|
(1.2) Спіраль-петля-спіраль (bHLH) | |
---|
(1.3) Спіраль-петля-спіраль / Лейцинова застібка (bHLH-ZIP) | |
---|
(1.4) NF-1 | |
---|
(1.5) RF-X | |
---|
(1.6) Спіраль-інтервал-спіраль (bHSH) | |
---|
|
|
(2) Цинк-координовані домени ДНК |
---|
(2.1)Ядерні рецептори з цинковими пальцями (Cys4) | підродина 1 | |
---|
підродина 2 | |
---|
підродина 3 | - Стероїдні гормони
- Естроген-зв'язувальні
|
---|
підродина 4 | |
---|
підродина 5 | |
---|
підродина 6 | |
---|
підродина 0 | |
---|
|
---|
(2.2) Інші цинкові пальці Cys4 | |
---|
(2.3) Cys2His2 з доменом цинкових пальців | |
---|
(2.4) Cys6 цистеїн-цинковий кластер | |
---|
(2.5) Цинкові пальці іншого складу | |
---|
(2.6) WRKY | |
---|
|
|
(3) Домени спіраль-поворот-спіраль |
---|
(3.1) Гомеобокс | |
---|
(3.2) Парний бокс | |
---|
(3.3) Вилкова головка / Крилата спіраль | |
---|
(3.4) Фактори теплового шоку | |
---|
(3.5) Триптофановий кластер | |
---|
(3.6) Домен транскрипційний енхансер | |
---|
|
|
(4) Бета-складчасті фактори з незначним жолобковим контактом |
---|
(4.1) RHR | |
---|
(4.2) STAT | |
---|
(4.3) p53 | |
---|
(4.4) MADS | |
---|
(4.6) TATA | |
---|
(4.7) Високомобільна група | |
---|
(4.9) Grainyhead | |
---|
(4.10) Домен холодового шоку | |
---|
(4.11) Runt | |
---|
|
|
(0) Інші фактори транскрипції |
---|
(0.2) HMGI(Y) | |
---|
(0.3) Pocket домен | |
---|
(0.5) AP2/EREBP-подібні | |
---|
(0.6) Інші | |
---|
|
|