HSPA4 : Література, Примітки, Див. також Вікіпедія

HSPA4

Ідентифікатори

Символи

HSPA4, APG-2, HEL-S-5a, HS24/P52, HSPH2, RY, hsp70, hsp70RY, heat shock protein family A (Hsp70) member 4

Зовнішні ІД

OMIM: 601113 MGI: 1342292 HomoloGene: 1624 GeneCards: HSPA4

Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ATP binding
Клітинна компонента	• цитоплазма • гіалоплазма • екзосома • клітинне ядро
Біологічний процес	• response to unfolded protein • protein insertion into mitochondrial outer membrane • chaperone-mediated protein complex assembly
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


3308


15525

Ensembl


ENSG00000170606


ENSMUSG00000020361

UniProt


P34932


Q61316 Q3U2G2

RefSeq (мРНК)


NM_198431 NM_002154


NM_008300

RefSeq (білок)


NP_002145


NP_032326

Локус (UCSC)

Хр. 5: 133.05 – 133.11 Mb

Хр. 11: 53.15 – 53.19 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

HSPA4 (англ. Heat shock protein family A (Hsp70) member 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 840 амінокислот, а молекулярна маса — 94 331^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSVVGIDLGF	QSCYVAVARA	GGIETIANEY	SDRCTPACIS	FGPKNRSIGA
AAKSQVISNA	KNTVQGFKRF	HGRAFSDPFV	EAEKSNLAYD	IVQLPTGLTG
IKVTYMEEER	NFTTEQVTAM	LLSKLKETAE	SVLKKPVVDC	VVSVPCFYTD
AERRSVMDAT	QIAGLNCLRL	MNETTAVALA	YGIYKQDLPA	LEEKPRNVVF
VDMGHSAYQV	SVCAFNRGKL	KVLATAFDTT	LGGRKFDEVL	VNHFCEEFGK
KYKLDIKSKI	RALLRLSQEC	EKLKKLMSAN	ASDLPLSIEC	FMNDVDVSGT
MNRGKFLEMC	NDLLARVEPP	LRSVLEQTKL	KKEDIYAVEI	VGGATRIPAV
KEKISKFFGK	ELSTTLNADE	AVTRGCALQC	AILSPAFKVR	EFSITDVVPY
PISLRWNSPA	EEGSSDCEVF	SKNHAAPFSK	VLTFYRKEPF	TLEAYYSSPQ
DLPYPDPAIA	QFSVQKVTPQ	SDGSSSKVKV	KVRVNVHGIF	SVSSASLVEV
HKSEENEEPM	ETDQNAKEEE	KMQVDQEEPH	VEEQQQQTPA	ENKAESEEME
TSQAGSKDKK	MDQPPQAKKA	KVKTSTVDLP	IENQLLWQID	REMLNLYIEN
EGKMIMQDKL	EKERNDAKNA	VEEYVYEMRD	KLSGEYEKFV	SEDDRNSFTL
KLEDTENWLY	EDGEDQPKQV	YVDKLAELKN	LGQPIKIRFQ	ESEERPKLFE
ELGKQIQQYM	KIISSFKNKE	DQYDHLDAAD	MTKVEKSTNE	AMEWMNNKLN
LQNKQSLTMD	PVVKSKEIEA	KIKELTSTCS	PIISKPKPKV	EPPKEEQKNA
EQNGPVDGQG	DNPGPQAAEQ	GTDTAVPSDS	DKKLPEMDID

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі як відповідь на стрес. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Fathallah D.M., Cherif D., Dellagi K., Arnaout M.A. (1993). Molecular cloning of a novel human hsp70 from a B cell line and its assignment to chromosome 5. J. Immunol. 151: 810—813. PMID 8335910

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5237 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 6 лютого 2017.
↑ UniProt, P34932 (англ.) . Архів оригіналу за 31 грудня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.