MIOX |
---|
![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e8/Mouse_miox.png/250px-Mouse_miox.png) |
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | MIOX, ALDRL6, myo-inositol oxygenase |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 606774 MGI: 1891725 HomoloGene: 9732 GeneCards: MIOX |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H • iron ion binding • oxidoreductase activity • oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen • aldo-keto reductase (NADP) activity • ferric iron binding • зв'язування з іоном металу • inositol oxygenase activity |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • inclusion body • гіалоплазма |
---|
Біологічний процес | • inositol catabolic process • inositol phosphate metabolic process |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | н/д | Хр. 15: 89.22 – 89.22 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
MIOX (англ. Myo-inositol oxygenase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 285 амінокислот, а молекулярна маса — 33 010[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MKVTVGPDPS | | LVYRPDVDPE | | VAKDKASFRN | | YTSGPLLDRV | | FTTYKLMHTH |
QTVDFVRSKH | | AQFGGFSYKK | | MTVMEAVDLL | | DGLVDESDPD | | VDFPNSFHAF |
QTAEGIRKAH | | PDKDWFHLVG | | LLHDLGKVLA | | LFGEPQWAVV | | GDTFPVGCRP |
QASVVFCDST | | FQDNPDLQDP | | RYSTELGMYQ | | PHCGLDRVLM | | SWGHDEYMYQ |
VMKFNKFSLP | | PEAFYMIRFH | | SFYPWHTGRD | | YQQLCSQQDL | | AMLPWVREFN |
KFDLYTKCPD | | LPDVDKLRPY | | YQGLIDKYCP | | GILSW |
Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза. Локалізований у цитоплазмі.
Література
- Arner R.J., Prabhu K.S., Reddy C.C. (2004). Molecular cloning, expression, and characterization of myo-inositol oxygenase from mouse, rat, and human kidney. Biochem. Biophys. Res. Commun. 324: 1386—1392. PMID 15504367 DOI:10.1016/j.bbrc.2004.09.209
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:14522 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, Q9UGB7 (англ.) . Архів оригіналу за 22 грудня 2016. Процитовано 12 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |