SAFB2

Ідентифікатори

Символи

SAFB2, scaffold attachment factor B2

Зовнішні ІД

OMIM: 608066 MGI: 2146808 HomoloGene: 35210 GeneCards: SAFB2

Онтологія гена
Молекулярна функція	• DNA binding • nucleic acid binding • identical protein binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • double-stranded DNA binding • RNA binding • sequence-specific DNA binding
Клітинна компонента	• екзосома • нуклеоплазма • цитоплазма • внутрішньоклітинна мембранна органела • клітинне ядро • ядерні тільця
Біологічний процес	• GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • transcription, DNA-templated • Sertoli cell differentiation • GO:0044324, GO:0003256, GO:1901213, GO:0046019, GO:0046020, GO:1900094, GO:0061216, GO:0060994, GO:1902064, GO:0003258, GO:0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II • regulation of androgen receptor signaling pathway • regulation of mRNA processing
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


9667


224902

Ensembl


ENSG00000130254


ENSMUSG00000042625

UniProt


Q14151


Q80YR5

RefSeq (мРНК)


NM_014649


NM_001029979 NM_001355463

RefSeq (білок)


NP_055464


NP_001025150 NP_001342392

Локус (UCSC)

Хр. 19: 5.59 – 5.62 Mb

Хр. 17: 56.56 – 56.58 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

SAFB2 (англ. Scaffold attachment factor B2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 953 амінокислот, а молекулярна маса — 107 473^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAETLPGSGD	SGPGTASLGP	GVAETGTRRL	SELRVIDLRA	ELKKRNLDTG
GNKSVLMERL	KKAVKEEGQD	PDEIGIELEA	TSKKSAKRCV	KGLKMEEEGT
EDNGLEDDSR	DGQEDMEASL	ENLQNMGMMD	MSVLDETEVA	NSSAPDFGED
GTDGLLDSFC	DSKEYVAAQL	RQLPAQPPEH	AVDGEGFKNT	LETSSLNFKV
TPDIEESLLE	PENEKILDIL	GETCKSEPVK	EESSELEQPF	AQDTSSVGPD
RKLAEEEDLF	DSAHPEEGDL	DLASESTAHA	QSSKADSLLA	VVKREPAEQP
GDGERTDCEP	VGLEPAVEQS	SAASELAEAS	SEELAEAPTE	APSPEARDSK
EDGRKFDFDA	CNEVPPAPKE	SSTSEGADQK	MSSFKEEKDI	KPIIKDEKGR
VGSGSGRNLW	VSGLSSTTRA	TDLKNLFSKY	GKVVGAKVVT	NARSPGARCY
GFVTMSTSDE	ATKCISHLHR	TELHGRMISV	EKAKNEPAGK	KLSDRKECEV
KKEKLSSVDR	HHSVEIKIEK	TVIKKEEKIE	KKEEKKPEDI	KKEEKDQDEL
KPGPTNRSRV	TKSGSRGMER	TVVMDKSKGE	PVISVKTTSR	SKERSSKSQD
RKSESKEKRD	ILSFDKIKEQ	RERERQRQRE	REIRETERRR	EREQREREQR
LEAFHERKEK	ARLQRERLQL	ECQRQRLERE	RMERERLERE	RMRVERERRK
EQERIHRERE	ELRRQQEQLR	YEQERRPGRR	PYDLDRRDDA	YWPEGKRVAM
EDRYRADFPR	PDHRFHDFDH	RDRGQYQDHA	IDRREGSRPM	MGDHRDGQHY
GDDRHGHGGP	PERHGRDSRD	GWGGYGSDKR	LSEGRGLPPP	PRGGRDWGEH
NQRLEEHQAR	AWQGAMDAGA	ASREHARWQG	GERGLSGPSG	PGHMASRGGV
AGRGGFAQGG	HSQGHVVPGG	GLEGGGVASQ	DRGSRVPHPH	PHPPPYPHFT
RRY

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ДНК, РНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Nagase T., Seki N., Tanaka A., Ishikawa K., Nomura N. (1995). Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. IV. The coding sequences of 40 new genes (KIAA0121-KIAA0160) deduced by analysis of cDNA clones from human cell line KG-1. DNA Res. 2: 167—174. PMID 8590280 DOI:10.1093/dnares/2.4.167
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Carrascal M., Ovelleiro D., Casas V., Gay M., Abian J. (2008). Phosphorylation analysis of primary human T lymphocytes using sequential IMAC and titanium oxide enrichment. J. Proteome Res. 7: 5167—5176. PMID 19367720 DOI:10.1021/pr800500r
Garee J.P., Meyer R., Oesterreich S. (2011). Co-repressor activity of scaffold attachment factor B1 requires sumoylation. Biochem. Biophys. Res. Commun. 408: 516—522. PMID 21527249 DOI:10.1016/j.bbrc.2011.04.040
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:21605 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
↑ UniProt, Q14151 (англ.) . Архів оригіналу за 10 жовтня 2016. Процитовано 12 вересня 2017.