SSH1

Ідентифікатори

Символи

SSH1, SSH1L, slingshot protein phosphatase 1

Зовнішні ІД

OMIM: 606778 MGI: 2686240 HomoloGene: 41299 GeneCards: SSH1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• phosphoprotein phosphatase activity • GO:0098519, GO:0098518 phosphatase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • protein tyrosine phosphatase activity • actin binding • hydrolase activity • protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity
Клітинна компонента	• цитоплазма • cell projection • клітинна мембрана • midbody • Борозна розщеплення • цитоскелет • lamellipodium • гіалоплазма • growth cone • cell leading edge • мембрана • integral component of membrane
Біологічний процес	• regulation of lamellipodium assembly • GO:0016576 protein dephosphorylation • regulation of axonogenesis • regulation of actin polymerization or depolymerization • GO:0000767 cell morphogenesis • GO:0051199 regulation of cellular protein metabolic process • peptidyl-tyrosine dephosphorylation • cellular response to ATP • actin cytoskeleton organization • GO:0098501, GO:0098502, GO:0006286 дефосфорилювання • positive regulation of synaptic plasticity • excitatory chemical synaptic transmission • positive regulation of neuron death • positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration • positive regulation of excitatory postsynaptic potential
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


54434


231637

Ensembl


ENSG00000084112


ENSMUSG00000042121

UniProt


Q8WYL5


Q76I79

RefSeq (мРНК)


NM_001161330 NM_001161331 NM_018984


NM_198109 NM_001363469

RefSeq (білок)


NP_001154802 NP_001154803 NP_061857


NP_932777 NP_001350398

Локус (UCSC)

Хр. 12: 108.78 – 108.86 Mb

Хр. 5: 114.08 – 114.13 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

SSH1 (англ. Slingshot protein phosphatase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 049 амінокислот, а молекулярна маса — 115 511^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MALVTLQRSP	TPSAASSSAS	NSELEAGSEE	DRKLNLSLSE	SFFMVKGAAL
FLQQGSSPQG	QRSLQHPHKH	AGDLPQHLQV	MINLLRCEDR	IKLAVRLESA
WADRVRYMVV	VYSSGRQDTE	ENILLGVDFS	SKESKSCTIG	MVLRLWSDTK
IHLDGDGGFS	VSTAGRMHIF	KPVSVQAMWS	ALQVLHKACE	VARRHNYFPG
GVALIWATYY	ESCISSEQSC	INEWNAMQDL	ESTRPDSPAL	FVDKPTEGER
TERLIKAKLR	SIMMSQDLEN	VTSKEIRNEL	EKQMNCNLKE	LKEFIDNEML
LILGQMDKPS	LIFDHLYLGS	EWNASNLEEL	QGSGVDYILN	VTREIDNFFP
GLFAYHNIRV	YDEETTDLLA	HWNEAYHFIN	KAKRNHSKCL	VHCKMGVSRS
ASTVIAYAMK	EFGWPLEKAY	NYVKQKRSIT	RPNAGFMRQL	SEYEGILDAS
KQRHNKLWRQ	QTDSSLQQPV	DDPAGPGDFL	PETPDGTPES	QLPFLDDAAQ
PGLGPPLPCC	FRRLSDPLLP	SPEDETGSLV	HLEDPEREAL	LEEAAPPAEV
HRPARQPQQG	SGLCEKDVKK	KLEFGSPKGR	SGSLLQVEET	EREEGLGAGR
WGQLPTQLDQ	NLLNSENLNN	NSKRSCPNGM	EDDAIFGILN	KVKPSYKSCA
DCMYPTASGA	PEASRERCED	PNAPAICTQP	AFLPHITSSP	VAHLASRSRV
PEKPASGPTE	PPPFLPPAGS	RRADTSGPGA	GAALEPPASL	LEPSRETPKV
LPKSLLLKNS	HCDKNPPSTE	VVIKEESSPK	KDMKPAKDLR	LLFSNESEKP
TTNSYLMQHQ	ESIIQLQKAG	LVRKHTKELE	RLKSVPADPA	PPSRDGPASR
LEASIPEESQ	DPAALHELGP	LVMPSQAGSD	EKSEAAPASL	EGGSLKSPPP
FFYRLDHTSS	FSKDFLKTIC	YTPTSSSMSS	NLTRSSSSDS	IHSVRGKPGL
VKQRTQEIET	RLRLAGLTVS	SPLKRSHSLA	KLGSLTFSTE	DLSSEADPST
VADSQDTTLS	ESSFLHEPQG	TPRDPAATSK	PSGKPAPENL	KSPSWMSKS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеїн-фосфатаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, клітинних відростках.

Література

Niwa R., Nagata-Ohashi K., Takeichi M., Mizuno K., Uemura T. (2002). Control of actin reorganization by Slingshot, a family of phosphatases that dephosphorylate ADF/cofilin. Cell. 108: 233—246. PMID 11832213 DOI:10.1016/S0092-8674(01)00638-9
Nagase T., Kikuno R., Ishikawa K., Hirosawa M., Ohara O. (2000). Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XVI. The complete sequences of 150 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro. DNA Res. 7: 65—73. PMID 10718198 DOI:10.1093/dnares/7.1.65
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Dai S., Sarmiere P.D., Wiggan O., Bamburg J.R., Zhou D. (2004). Efficient Salmonella entry requires activity cycles of host ADF and cofilin. Cell. Microbiol. 6: 459—471. PMID 15056216 DOI:10.1111/j.1462-5822.2004.00375.x
Wang Y., Shibasaki F., Mizuno K. (2005). Calcium signal-induced cofilin dephosphorylation is mediated by Slingshot via calcineurin. J. Biol. Chem. 280: 12683—12689. PMID 15671020 DOI:10.1074/jbc.M411494200

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:30579 (англ.) . Архів оригіналу за 27 листопада 2015. Процитовано 11 вересня 2017.
↑ UniProt, Q8WYL5 (англ.) . Архів оригіналу за 22 вересня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.