TMSB4X

TMSB4X
Наявні структури
PDBПошук для людей: PDBe RCSB
Список кодів PDB

4PL7, 4PL8

Ідентифікатори
Символи TMSB4X, FX, PTMB4, TB4X, TMSB4, thymosin beta 4, X-linked, thymosin beta 4 X-linked
Зовнішні ІД OMIM: 300159 GeneCards: TMSB4X
Онтологія гена
Молекулярна функція

actin binding
GO:0001948, GO:0016582 protein binding
RNA binding
actin monomer binding
enzyme binding

Клітинна компонента

цитоскелет
platelet alpha granule lumen
внутрішньоклітинний
клітинне ядро
цитоплазма
гіалоплазма
extracellular region

Біологічний процес

platelet degranulation
actin filament organization
cytoplasmic sequestering of NF-kappaB
negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity
tumor necrosis factor-mediated signaling pathway
sequestering of actin monomers
positive regulation of blood vessel endothelial cell migration
regulation of inflammatory response
regulation of NIK/NF-kappaB signaling
negative regulation of NIK/NF-kappaB signaling
negative regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding
positive regulation of proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism
positive regulation of endothelial cell chemotaxis
positive regulation of ATP biosynthetic process
osteoblast differentiation
regulation of cell migration

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
7114
н/д
Ensembl
ENSG00000205542
н/д
UniProt
P62328
н/д
RefSeq (мРНК)
NM_021109
н/д
RefSeq (білок)
NP_066932
н/д
Локус (UCSC) Хр. X: 12.98 – 12.98 Mb н/д
PubMed search [1] н/д
Вікідані
Див./Ред. для людей

TMSB4X (англ. Thymosin beta 4, X-linked) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі.[2] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 44 амінокислот, а молекулярна маса — 5 053[3].

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

  • Yang S.P., Lee H.J., Su Y. (2005). Molecular cloning and structural characterization of the functional human thymosin beta4 gene. Mol. Cell. Biochem. 272: 97—105. PMID 16010977 DOI:10.1007/s11010-005-7642-4
  • Friedman R.L., Manly S.P., McMahon M., Kerr I.M., Stark G.R. (1984). Transcriptional and posttranscriptional regulation of interferon-induced gene expression in human cells. Cell. 38: 745—755. PMID 6548414 DOI:10.1016/0092-8674(84)90270-8
  • Simenel C., Van Troys M., Vandekerckhove J., Ampe C., Delepierre M. (2000). Structural requirements for thymosin beta4 in its contact with actin. An NMR-analysis of thymosin beta4 mutants in solution and correlation with their biological activity. Eur. J. Biochem. 267: 3530—3538. PMID 10848969 DOI:10.1046/j.1432-1327.2000.01380.x
  • Safer D., Elzinga M., Nachmias V.T. (1991). Thymosin beta 4 and Fx, an actin-sequestering peptide, are indistinguishable. J. Biol. Chem. 266: 4029—4032. PMID 1999398

Примітки

  1. Human PubMed Reference:.
  2. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11881 (англ.) . Процитовано 13 вересня 2017.
  3. UniProt, P62328 (англ.) . Архів оригіналу за 25 вересня 2017. Процитовано 13 вересня 2017.

Див. також

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії.
Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій.


Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.