ZNF106

Ідентифікатори

Символи

ZNF106, SH3BP3, ZFP106, ZNF474, zinc finger protein 106

Зовнішні ІД

MGI: 1270153 HomoloGene: 40787 GeneCards: ZNF106

Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу • SH3 domain binding • RNA binding • nucleic acid binding
Клітинна компонента	• клітинне ядро • ядерце • гіалоплазма • мембрана • nuclear speck
Біологічний процес	• GO:1901047 insulin receptor signaling pathway
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


64397


20402

Ensembl


ENSG00000103994


ENSMUSG00000027288

UniProt


Q9H2Y7


O88466

RefSeq (мРНК)

NM_001284306 NM_001284307 NM_022473 NM_001366844 NM_001366845
NM_001366846 NM_001381993 NM_001381994 NM_001381995 NM_001381996 NM_001381997 NM_001381998


NM_011743 NM_009165

RefSeq (білок)

NP_001271235 NP_001271236 NP_071918 NP_001353773 NP_001353774
NP_001353775 NP_001368922 NP_001368923 NP_001368924 NP_001368925 NP_001368926 NP_001368927


NP_035873.2 NP_035873

Локус (UCSC)

Хр. 15: 42.41 – 42.49 Mb

Хр. 2: 120.34 – 120.39 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

ZNF106 (англ. Zinc finger protein 106) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 883 амінокислот, а молекулярна маса — 208 883^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPVGRIECPS	SPSFPRDISH	ECRVCGVTEV	GLSAYAKHIS	GQLHKDNVDA
QEREDDGKGE	EEEEDYFDKE	LIQLIKQRKE	QSRQDEPSNS	NQEINSDDRR
PQWRREDRIP	YQDRESYSQP	AWHHRGPPQR	DWKWEKDGFN	NTRKNSFPHS
LRNGGGPRGR	SGWHKGVAGG	SSTWFHNHSN	SGGGWLSNSG	AVDWNHNGTG
RNSSWLSEGT	GGFSSWHMNN	SNGNWKSSVR	STNNWNYSGP	GDKFQPGRNR
NSNCQMEDMT	MLWNKKSNKS	NKYSHDRYNW	QRQENDKLGT	VATYRGPSEG
FTSDKFPSEG	LLDFNFEQLE	SQTTKQADTA	TSKVSGKNGS	AAREKPRRWT
PYPSQKTLDL	QSGLKDITGN	KSEMIEKPLF	DFSLITTGIQ	EPQTDETRNS
PTQKTQKEIH	TGSLNHKASS	DSAASFEVVR	QCPTAEKPEQ	EHTPNKMPSL
KSPLLPCPAT	KSLSQKQDPK	NISKNTKTNF	FSPGEHSNPS	NKPTVEDNHG
PYISKLRSSC	PHVLKGNKST	FGSQKQSGDN	LNDTLRKAKE	VLQCHESLQN
PLLSTSKSTR	NYAKASRNVE	ESEKGSLKIE	FQVHALEDES	DGETSDTEKH
GTKIGTLGSA	TTELLSGSTR	TADEKEEDDR	ILKTSRELST	SPCNPIVRQK
ESELQMTSAA	SPHPGLLLDL	KTSLEDAQVD	DSIKSHVSYE	TEGFESASLD
AELQKSDISQ	PSGPLLPELS	KLGFPASLQR	DLTRHISLKS	KTGVHLPEPN
LNSARRIRNI	SGHRKSETEK	ESGLKPTLRQ	ILNASRRNVN	WEQVIQQVTK
KKQELGKGLP	RFGIEMVPLV	QNEQEALDLD	GEPDLSSLEG	FQWEGVSISS
SPGLARKRSL	SESSVIMDRA	PSVYSFFSEE	GTGKENEPQQ	MVSPSNSLRA
GQSQKATMHL	KQEVTPRAAS	LRTGERAENV	ATQRRHSAQL	SSDHIIPLMH
LAKDLNSQER	SIPPSENQNS	QESNGEGNCL	SSSASSALAI	SSLADAATDS
SCTSGAEQND	GQSIRKKRRA	TGDGSSPELP	SLERKNKRRK	IKGKKERSQV
DQLLNISLRE	EELSKSLQCM	DNNLLQARAA	LQTAYVEVQR	LLMLKQQITM
EMSALRTHRI	QILQGLQETY	EPSEHPDQVP	CSLTRERRNS	RSQTSIDAAL
LPTPFFPLFL	EPPSSHVSPS	PTGASLQITT	SPTFQTHGSV	PAPDSSVQIK
QEPMSPEQDE	NVNAVPPSSA	CNVSKELLEA	NREISDSCPV	YPVITARLSL
PESTESFHEP	SQELKFSVEQ	RNTRNRENSP	SSQSAGLSSI	NKEGEEPTKG
NSGSEACTSS	FLRLSFASET	PLEKEPHSPA	DQPEQQAEST	LTSAETRGSK
KKKKLRKKKS	LRAAHVPENS	DTEQDVLTVK	PVRKVKAGKL	IKGGKVTTST
WEDSRTGREQ	ESVRDEPDSD	SSLEVLEIPN	PQLEVVAIDS	SESGEEKPDS
PSKKDIWNST	EQNPLETSRS	GCDEVSSTSE	IGTRYKDGIP	VSVAETQTVI
SSIKGSKNSS	EISSEPGDDD	EPTEGSFEGH	QAAVNAIQIF	GNLLYTCSAD
KTVRVYNLVS	RKCIGVFEGH	TSKVNCLLVT	QTSGKNAALY	TGSSDHTIRC
YNVKSRECVE	QLQLEDRVLC	LHSRWRILYA	GLANGTVVTF	NIKNNKRLEI
FECHGPRAVS	CLATAQEGAR	KLLVVGSYDC	TISVRDARNG	LLLRTLEGHS
KTILCMKVVN	DLVFSGSSDQ	SVHAHNIHTG	ELVRIYKGHN	HAVTVVNILG
KVMVTACLDK	FVRVYELQSH	DRLQVYGGHK	DMIMCMTIHK	SMIYTGCYDG
SIQAVRLNLM	QNYRCWWHGC	SLIFGVVDHL	KQHLLTDHTN	PNFQTLKCRW
KNCDAFFTAR	KGSKQDAAGH	IERHAEDDSK	IDS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12886 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 11 вересня 2017.
↑ UniProt, Q9H2Y7 (англ.) . Архів оригіналу за 15 січня 2018. Процитовано 11 вересня 2017.